酶改性是一種利用酶來改變蛋白質結構的方法，通過這種改性，蛋白質的胺基酸殘基和多肽鏈會發生變化，從而影響其理化性質和功能特性。這種改性過程在溫和的條件下進行，不會減弱食品中蛋白質的營養價值，同時可以獲得良好的蛋白質功能性質。酶改性包括共價交聯作用、水解作用、脫醯胺作用和磷酸化作用等。
共價交聯作用：轉穀氨醯胺酶（TGase）可以催化蛋白質之間的共價交聯，這種交聯可以發生在同種或異種蛋白之間，或者將氨基糖類、磷脂導入蛋白質形成多相共軛蛋白質，提高蛋白質的營養價值。
水解作用：酶法水解可以在酸性、鹼性或酶的作用下發生，生成多肽或胺基酸。酶法水解具有安全性高、反應條件溫和、專一性、副反應少等優點，能夠保留原料風味，改善蛋白質的營養價值和功能特性。
脫醯胺作用：酶法脫醯胺可以改變蛋白質的疏水性，增加可電離組分，暴露更多的疏水組分，從而改變蛋白質與周圍環境的物理、化學相互作用。
磷酸化作用：磷酸化可以改變蛋白質的表面電荷，影響蛋白質的溶解性、穩定性、酶活性等。
酶法改性在食品工業中具有廣泛的套用，例如，通過酶法改性，可以提高蛋白質的起泡性、凝膠的凍融穩定性、延緩澱粉的老化等，從而提升產品品質和改善食品加工效率。